Aplicaciones

Las enzimas son ingredientes de gran utilidad en la industria de alimentos, se emplean como agentes activos que permiten transformar los alimentos durante el proceso y al mismo tiempo otorgarles las características sensoriales que los identifican. Entre las aplicaciones más comunes se encuentran:

  • Queso madurado y semimadurado
  • Queso fresco
  • Pan y productos de panadería
  • Pizzas listas para consumo
  • Comidas preparadas listas para consumo
  • Productos lácteos fermentados
  • Vegetales encurtidos y/o fermentados
  • Productos cárnicos madurados
  • Bebidas alcohólicas

Todas las enzimas son proteínas, tienen una estructura tridimensional globular y sólo presentan actividad cuando tienen una conformación espacial que permite establecer una descomposición óptima de los aminoácidos de su centro activo o catalítico.

Fuente: S. Badui, 2013, “Química de los Alimentos”.

Las enzimas tienen un origen vegetal, animal o a través de microorganismos. Cuando se obtienen a través de síntesis se emplean microorganismos específicos para su producción. Se identifican como una o más sustancias capaces de catalizar una reacción bioquímica específica. Son añadidas al alimento con un propósito tecnológico durante los procesos de manufactura, preparación, tratamiento, envasado, transportación y/o almacenamiento de los productos.

Fuente: Regulación Comunidad Europea (EC) No 1333/2008

Nombre Químico y Características Generales

Los miembros de distintos organismos entre ellos el International Union of Pure and Applied Chemestry (UIPAC), el International Union of Biochemistry (IUB) y el International Union of Biochemistry and Molecular Biology (UIBMB) desarrollaron un sistema de identificación relacionado con la reacción química que cataliza llamado “número de la EC (Enzymology Comission). De esta manera, las enzimas se pueden clasificar en:

GrupoNo. ECCaracterísticas
OxidorreductasasEC 1Catalizan reacciones de oxidorreducción
TransferasasEC 2Generan la transferencia de grupos químicos entre moléculas
HidrolasasEC 3Provocan la ruptura de enlaces covalentes introduciendo moléculas de agua en las estructuras
LiasasEC 4Generan ruptura de enlaces eliminando grupos químicos en la estructura sin agregar nada más
IsomerasasEC 5Catalizan un rearreglo espacial de grupos del sustrato sin modificar su composición química
LigasasEC 6Promueven la formación de enlaces covalentes de dos moléculas acopladas con la ruptura de un enlace de pirofosfato (fuente de energía)

Fuente: S. Badui, 2013, “Química de los Alimentos”

No.Nombre ComúnNúmero ECNombre Químico y Sinónimos
1Aciltransferasa3.5.1.1*Glicerofosfolípido-colesterol aciltransferasa GCAT
* KLM 3’
2Alfa acetato descarboxilasa4.1.1.5* (S)-2-hidroxi-2-metil-oxobutenato carboxilasa
3Alfa amilasa3.2.1.1* 1,4-alfa-D-glucano glucanohidrolasa
* Diastasa
* Glicogenasa
* Ptialina
4Alfa galactosidasa3.2.1.22 
5Amiloglucosidasa3.2.1.3* 1,4-alfa-D-glucano glucohidrasa
* Glucoamilasa
* Maltasa ácida
* Alfa-glucosidasa lisosomal
* Exo-1,4-alfa-glucosidasa
6Amilasa3.2.1.60* Maltotetrahidrolasa
* Exo-maoltetrahidrolasa
* Glucan 1,4-β-maltotetrahidrolasa
* Amilasa G4
7Amilasa maltogénica3.2.1.133* Glucan 1,4-alfa-maltohidrolasa
* Amilasa maltogénica
* Amilasa
8Asparaginasa3.5.1.1* L-asparagina-amidohidrolasa
* Asperginasa II
* L-asparaginasa
* Alfa-asparaginasa
9Beta amilasa * De malta de cebada
10Beta glucanasa3.2.1.6* 1,3-(1,3;1,4)-beta-D-glucano-3(4)-glucanasa
* Endo-1,3(4)-beta-glucanasa
11Bromelina3.4.22.4* Bromelaína
12Carbohidrasa (según el origen)3.2.1.1
3.2.1.15
3.1.1.11
3.2.1.4
3.2.1.3
3.2.1.108
* 1-4-alfa-D-glucano glucanohidrolasa
* Poli (1,4-alfa-C-gñactirónido) glucanohidrolasa
* Pectín pectilhidrolasa
* 1,4-(1,3.1,4)-beta-D-glucano 4-gluconohidrolasa
* Lactosa galactohidrolasa
* 1,4-alfa-D-glucano glucohidrolasa
13Catalasa1.11.1.6* Peróxido hidrogen óxidoreductasa
* Peróxido hidrogenasa
14Celulasa (según el origen)3.2.1.4
3.2.1.74
3.2.1.91
3.2.1.6
* 1,4-(1,3.1,4)-beta-D-glucano 4-glucanohidrolasa
* 1,3-(1,3.1,4)-beta-D-glucano 3(4)-glucanohidrolasa
* 1,4-beta-D-glucano glucohidrolasa
* 1,4-beta-D-glucano celobiohidrolasa
15Exopeptidasa3.4.11.1* Proteasa
* Leucina aminopeptidasa
16Ficina3.4.22.3* Proteinasa cisteínica
17Fosfolipasa3.1.1.3* Triacil glicerol acil hidrolasa
* Triglicérido lipasa
* Tributirasa
18Fosfolipasa3.1.1.32* Fosfatidilconina 1-acilhidrolasa
* Fosfolipasa A1
19Fosfolipasa3.1.1.4* Fosfatidilconila 2-acilhidrolasa
* Fosfolipasa A2
20Glucosa isomerasa5.3.1.5* D-xilosa cetol-isomerasa
* Xilosa isomerasa
21Glucosa oxidasa1.1.3.4* Beta-D-glucosa: oxígeno 1-óxidoreductasa
* Aero-glucosa dehidrogenasa
* Glucosa aerodehidrogenasa
* Notatina
22Hemicelulosa3.2.1.8* Xilanasa
* Beta-1,4-D-xilanohidrolasa
* Endo-1,4-xilanasa
23Hexosa oxidasa1.1.3.5* D-hexosa:oxigeno 1-oxireductasa
24Inulasa (mezcla de exoinulasas y endoinulasa)3.2.1.7
3.2.1.80
* 2,1-beta-D-fructanfructanohidrolasa
* Inulasa
25Invertasa3.2.1.26* Beta-fructo furanosidasa
* Invertasa sacarasa
26Lactasa1.10.3.2* Bencinodiol: oxígeno oxidorectasa
* Urushiol oxidasa
* ρ-difenol oxidasa
27Lactasa3.2.1.22
3.2.1.23
* Alfa-galactosidasa
* Beta-galactosidasa
* Galactosidasa
28Lipasa3.1.1.3* Glicerol-ésterhidrolasa
* Lipasa
* Triacilglicerol lipasa
* Tributirasa
* Fosfolipasa
* Butirinasa
* Triacilglicerol acilhidrolasa
29Lipasa3.1.1.23* Monoacilglicerol lipasa
30Papaína3.4.22.2
3.4.22.6
* Quimopapaína (cisteína proteinasa)
* Papaína (papaya peptidasa I, cisteína proteinasa)
31Pectinaestearasa3.1.1.11* Pectinasa
* Pectina estearasa
* Pectin pectilhidrolasa
* Pectin metil estearasa
* Pectin demetoxilasa
* Pectin metoxilasa
* Pectasa
* Pectinestearasa
32Pectinasa3.1.1.11
3.2.1.15
4.2.2.10
* Poli (1,4-alfa-D-galacturónido) glucanohidrolasa
* Poli (metoxi-L-galacturónido) liasa
* Glicanohidrolasa
* Pectinesterasa
* Pectin metilesterasa
* Poligalacturonasa
* Pectin liasa
* Pectin depolimerasa
* Pectin pectilhidrolasa
33Pectín liasa4.2.2.10* Pectinasa
34Pepsina3.2.23.1
3.4.23.2
3.4.23.3
* Pepsina (proteinasa ácida) compuesta de pepsina A como componente principal, Pepsina B y Pepsina C
35Poligalacturona3.2.1.15* Poli (1,4-alfa-D-galacturonida) glicano hidrolasa
* Pectina depolimerasa
* Pectinasa
* Endopoligalacturonasa
* Pectolasa
* Pectin hidrolasa
* Pectin poligalacturonasa
36Proteasa3.4.21.62* Subitilisina
* Subitilisina Carlsberg
37Proteasa4.4.23.6* Proteasa
38Proteasa3.4.21
3.4.23.18
3.4.23.19
* Endopeptidasas aspárticas
* Aminopeptidasa
* Endopeptidasas séricas
* Asperfilopepsina I (Proteasa ácida fúngica AFP)
39Proteasa3.4.24.28* Bacilolisina
* Metalo-proteasa
* Metalo-endopeptidasa
* Proteinasa
* Proteasa neutral
40Proteasa3.4.24.4* De Bacillus subtillis
41Proteasa3.4.11.1* Exopeptidasa
* Leucina aminopeptidasa
42Proteasa3.4.21.16* Prolil oligo peptidasa
* Prolina endo peptidasa
43Pululanasa3.2.1.41* Alfa-dextrina endo-1,6-alfa-glucohidrolasa
* Alfa-dextrina endo-1,6-alfa-glucohidrolasa
* Alfa-dextrina 6-glucanohidrolasa
* Enzima-R
* Dextrinasa límite
* Enzima derramificante
44Quimosina A3.4.23.4* Aspertil proteasa
* Quimosina
* Quimosina B
* Renina
45Quimosina B (de Aspergillus niger var. awamori)3.4.23.4* Aspartil proteasa
* Quimosina
* Quimosina B
* Renina
46Renina3.4.23* Proteinasa ácido carboxílica
* Proteasa ácida de Bacillus cereus
* Proteinasa aspártica microbiana
* Proteasa ácida
47Renina3.4.23.4* Proteinasa aspártica
* Quimosina
* Renina
48Renina3.4.23.22* Proteinasa aspártica microbiana
* Proteasa ácida
* Endotiapepsina
49Renina3.4.23.23* Proteinasa aspártica microbiana
* Proteasa ácida
* Mucorpepsina
50Tripsina3.4.21.4* Proteinasa sérica
* Tripsina
51Transglutaminasa2.3.2.13 
52Xilanasa3.2.1.8* Endo-1,4-beta-xilanasa
* Pentosanasa
* 1,4-beta-D-xilan xilanohidrolasa
* Beta-1,4-D-xilanohidrolasa
* 1,4 xilanasa
* Endo-1,4-xilanasa

Fuente: COFEPRIS

En la naturaleza, las enzimas son agentes catalizadores de un sinfin de reacciones químicas y bioquímicas. Tradicionalmente se han venido usando por cientos de años, como es el caso de la Renina en la producción de queso, parte fundamental del proceso. Tiempo atrás se utilizaban los estómagos de los becerros para la producción; en la actualidad y con el avance tecnológico, se emplea el extracto purificado animal de esta enzima o bien a través de la síntesis por medio de distintos microorganismos.

El valor económico y funcional de estos ingredientes radica en que al emplearlos se permite la transformación de alimentos, como es el caso del queso, se permite optimizar procesos, o bien, se pueden incorporar o eliminar algunas características en los productos.

Por ejemplo, en la industria de la cervecería y destilación, el uso de las enzimas favorece el aprovechamiento de recursos al mejorar el rendimiento de las producciones y es posible el reuso de las enzimas resultando en beneficios económicos en la producción, a diferencia de emplear métodos tradicionales.

En la industria de panificación el uso de las enzimas ayuda a tener una harina más uniforme, mayor estabilidad en la masa, mantener la frescura de los productos y obtener productos con un volumen más atractivo al consumidor.

En la industria láctea el uso de las enzimas contribuye a extender la vida de anaquel del queso, facilitar su producción, eliminar la lactosa en la leche o reducir el sabor amargo en el suero de leche. Como agentes de limpieza se pueden emplear para el aseo de las líneas de producción UHT (Ultra High Temperature).

Otras aplicaciones de las enzimas surgen en la industria de bebidas, ya que permiten la clarificación de jugos y del vino, así como la eliminación de sabores indeseables en las bebidas.

Es importante considerar que las enzimas al ser proteínas se ven afectadas por las condiciones de pH, sales y temperatura. En este sentido, las enzimas tienen un intervalo restringido de pH en el cual alcanzan su mejor desempeño. Es importante revisar el caso específico de la Enzima a utilizar para optimizar su uso.

En cuanto a la temperatura, las enzimas se activan entre 30-45 ºC, sin embargo si esta se eleva a más de 60 ºC se inactivan. Estas referencias de temperatura son importantes de considerar durante el procesamiento, para poder controlar el desempeño y acción de las enzimas.

Para la legislación mexicana existe una excepción en cuanto al etiquetado de las enzimas, ya que no es necesario incluirlas en la lista de ingredientes aunque se encuentren presentes por el resultado del proceso del alimento.

En el cuadro a continuación se resumen las principales enzimas empleadas a nivel industrial:

GrupoNo. EC
α-Amilasa (Bacillus licheniformis B. Subtilis, B. Amyloliquefaciens)Hidroliza almidón residual en jugo de caña. Aditivo empleado en cervecería obtención de la malta
α-Amilasa (Aspergillus oryzoae, A. Sojae, A. effusus)Obtención de hidrolizados de almidón con alto contenido de maltosa. Aditivo en panadería
β-Amilasa (malta, Bacillus polymixa circulans, B. cereus)Hidrolizados de almidón con alto contenido de maltosa. Aditivo empleado en cervecería obtención de la malta
Pululanasa (Aerobacter aerogens, B. cereus)Hidrólisis de enlaces de almidón, enzima de destamificación
Amiloglucosidasa (Aspergillus niger, A. oryzae, Rhizopus delemar)Obtención de glucosa a partir de hidrolizados de almidón con amilasa. Aditivo en la elaboración de cerveza ligera
Glucosa isomerasa (Streptomyces actinoplanis, S. missouriensis, S. ribigenosus, S. olivaceus, Bacillus coagulans)Obtención de fructosa a partir de jarabes de glucosa
Ciclodextrina glucosil (Bacillus macerans, B. megaterium, B. circulans)Producción de alfa, beta y gama ciclodextrinas a partir de hidrolizados de almidón con amilasa
Dextranasa (Penicillium funiculosum, P. lilacinum, C. gracialae)Eliminación de dextranas en jugo de caña de azúcar
α-Galactosidasa (Mortierella vinacea)Hidrólisis de rafinosa en jugo de azúcar de remolacha
(Saccharomyces cerevisaie, S. carlsbergensis)Producción de azúcar invertido
Isomaltulosa sitasa (Ervina rhapontici, R. rubrum)Producción de isomaltulosa
Proteasa (Bacillus licheniformis: alcalasa, B. subtilis: neutrasa)Obtención de hidrolizados proteínicos. Hidrólisis y decoloración de hemoglobina. Obtención de gelatina. Modificación de propiedades funcionales de proteínas
Pronasa (Streptomyces griseus)Hidrólisis total de proteínas
Papaína (papaya)Ablandamiento de carne de res. Eliminación de la turbidez en frío de la cerveza. Medicamento auxiliar digestivo
Lipoxigenasa (soya)Aditivo en panadería
β-Glucanasas (Penicillium emersonii, Aspergillus niger, Bacillus subtilis)Aditivos en cervecería
Pectinasas (Aspergillus niger)Extracción y clarificación de jugos de fruta
Naringinasa (Aspergillus niger)Eliminación del sabor amargo en jugo de toronja
Tanasa (Aspergillus oryzae, A. niger)Aditivo en la producción de té instantáneo
Renina (ternera, Mucor mihei, M. pusillus, Endothia parasítica)Producción de queso
Lactasa (Aspergillus niger, A. oryzae, Kluyveromyces fragilis)Hidrólisis de lactosa en leche y en suero de leche
Lisozima (clara de huevo, látex de papaya)Aditivo en leches maternizadas. Aditivo como agente antibacteriano
Glucosa oxidasa (Aspergillus niger)En combinación con catalasa en la eliminación de glucosa en clara de huevo. Estabilizante de alimentos por eliminación de oxígeno (mayonesa, bebidas)
5’Fofodiesterasa (Penicillium citrinum)Producción de mononucleótidos portenciadores del sabor
Termolisina, Termoasa (Bacillus thermoproteoliticum)Proteasa usada en la síntesis enzimática del Aspartame
Sulfidril oxidasa (leche)Eliminación del sabor a “cocido” de leches esterilizadas
Lipasas (pregástricas, Mucor mihei, Aspergillus niger, Rhizopus oryzae)Maduración acelerada de quesos. Reacciones de interesterificación. Aditivo en alimentos para animales domésticos. Modificación de grasas (producción de sustituto de cocoa)
Aspartasa (E. coli)Producción de ácido málico a partir de ácido fumárico
Aspartato decarboxilasa (Pseudomonas dacunhae)Producción de alinina a partir de ácido aspártico
Fumarasa (Brevibacterium flavum, B. ammoriiagenes)Producción de ácido málico a partir de ácido fumárico
Aminotransferasa (Paracoccus denitrificans)Producción de fenilalanina a partir del ácido fenilpirúvico
Fenilalania amino liasa (Rhodotorula glutinis)Producción de fenilalanina a partir del ácido cumárico
Catalasa (Aspergillus niger)Eliminación de peróxido de hidrógeno
Inulinasa (Aspergillus sp. Candida pseudotropicalis, K. marxianus)Hidólisis de polímeros de fructosa (inulina) de ciertos vegetales, como chicorea, alcachofa de Jerusalén, agave tequilero, etc.
Celulasas y Hemicelulasas (Trichoderma viride, T. reesei, Aspergillus niger)Hidrólisis de vegetales y residuos agrícolas. Aditivos en la alimentación animal. Aditivos en procesos de extracción de alginatos
Antocianinasa (A. niger)Decoloración de jugos y vino
Enzima maloláctica (Schizosaccharomyces pombe, Leuconostoc oenos, Lactobacillus delbruekii)Fermentación secundaria del vino
Amonocilasas (Aspergillus oryzae)Resolución de mezclas racémicas de aminoácidos
Hidantoinasa (hígado de ternera)Producción de D-aminoácidos
Diacetil reductasa (S. cerevisiae)Eliminación de diacetilo en cerveza
Limonato dehidrogenasa (Pseudomona sp., A. globiformis)Eliminación de armargor en cítricos causado por la limonina, industrialización jugo naranja
Alcohol oxidasa (levadura)Aplicaciones similares a la glucosa oxidasa con etanol en vez de glucosa
Pepsina, tripsina (animal)Hidrolizados proteínicos. Medicamento auxiliar digestivo
Bromelina (piña)Medicamento auxiliar digestivo
Superóxido dismutasa (bacterias marinas)Propuesta como antioxidante
Estaquiasa (Aspergillus niger)Eliminación de compuestos que inducen flatulencia al consumir soya

Fuente: G. Garibay, Q. Ramírez, L. Munguía, 2014, “Biotecnología Alimentaria”

Agentes clarificantes Agentes gasificantes Enzimas Leudantes